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槲皮素与β-乳球蛋白B的结合机制及其溶解性能

李晓雷  郑丽丽  艾斌凌  郑晓燕  杨旸  杨劲松  盛占武  
【摘要】:为解决槲皮素水溶性差的问题,采用β-乳球蛋白B作为载体,基于多光谱、等温滴定量热仪和分子模拟等实验手段,探究槲皮素和β-乳球蛋白B的结合机制,以及结合后β-乳球蛋白B的二级结构和槲皮素溶解度的变化。结果表明:槲皮素可与β-乳球蛋白B结合,该结合过程中氢键和范德华力起主要作用;三维荧光、同步荧光以及紫外-可见吸收光谱表明,槲皮素的结合使β-乳球蛋白B的二级结构发生了改变;圆二色谱和傅里叶变换红外光谱结果表明,槲皮素的结合诱导该蛋白中部分α-螺旋转变为β-折叠;分子模拟结果表明,槲皮素在β-乳球蛋白B上的结合位点位于一个由α-螺旋与β-转角所形成的空穴中,在该结合位点中有8个氨基酸残基参与了与槲皮素的结合,其中第125位的苏氨酸残基提供了较强的氢键,其余残基则提供了范德华力;基于高效液相色谱检测发现在与β-乳球蛋白B结合后,槲皮素的溶解度增大至原来的1 844倍左右。综上所述,以β-乳球蛋白B为载体结合的槲皮素水溶性显著提高。

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