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α-突触核蛋白异常沉积后的成分改变

卢军  乔立艳  
【摘要】:神经元内α-突触核蛋白(α-syn)异常沉积见于许多神经系统变性疾病中,如帕金森氏病、路易体痴呆、多系统萎缩等。溶酶体酶是清除α-syn的主要途径之一。在溶酶体酶Cathepsin D(CD)缺乏的小鼠中,已经发现有α-syn异常沉积。为了明确溶酶体出现缺陷后,体内α-syn异常沉积的过程,对野生型和CD-/-小鼠的皮层作抗α-syn抗体的Western blot,分析了CD-/-小鼠大脑皮层内α-syn的成分改变。结果发现,α-syn单体在两种小鼠大脑皮层的可溶性和不溶性成分里均没有明显变化,α-syn其他成分CD-/-小鼠则比野生型明显增多,特别是在可溶性成分里的大小位于分子量25~37kD之间,CD-/-小鼠有明显的带存在而野生型的没有。结果提示,溶酶体功能的正常对于α-syn的代谢有重要的作用,其功能的缺失主要是影响α-syn多倍体成分,推测体内正常的α-syn除了单体,也有多倍体存在。溶酶体功能的异常引起该平衡失调,导致大量的大分子量的α-syn异常出现,直至导致α-syn聚集体的出现。

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