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奇异变形杆菌次级L-氨基酸脱氨酶在大肠杆菌中的表达及其特征

Baek J.O.  胡小丽  
【摘要】:L-氨基酸脱氨酶可催化天然L-氨基酸脱氨。本研究从奇异变形杆菌中分离出两种L-氨基酸脱氨酶,其中一种具有较高的脂肪族L-氨基酸和芳香族L-氨基酸活性,主要是L-苯丙氨酸;另一种脱氨酶可降解的L-氨基酸较少,主要是L-组氨酸。本研究从P.mirabilis KCTC 2566中分离、克隆并表达了一种次级氨基酸脱氨酶,并成功分析了其特征,命名为Pm1。将Pm1推测序列与其同源序列进行比对可知Pm1与P.vulgaris的L-氨基酸脱氨酶(LAD)具有很大相似性(96%);但与Pma的同源性相对较低(72%),Pma与LAD和Pm1相似,都具有L-组氨酸脱氨酶活性,这表明Pm1属于次级氨基酸脱氨酶。Pm1的Vmax和Km值分别为119.7μg苯丙酮酸/(mg.min)和31.55mmol/L苯丙氨酸,低于Pma的Vmax和Km值。Pm1可能对咪唑丙烯酸和α-酮戊二酸等商业材料的工业化生产起到一定的作用。

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