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《生物技术通报》 2009年05期
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重组E.coli胆固醇氧化酶的分离纯化及其酶学性质研究

钟学敏  张玲  孙艳  杨海麟  王武  
【摘要】:对重组E.coli产生的胆固醇氧化酶采用70%硫酸铵盐析、CM Sepharose FF离子层析、Phenyl Sepharose 6 Fast疏水层析、Sephadex G-75凝胶过滤,得到的胆固醇氧化酶在SDS-PAGE上呈单一蛋白质条带,酶的纯化倍数为93,收率为21%。部分酶学性质表明:酶的最适反应温度为37℃,最适反应pH7.5,热稳定范围在40℃以下,酶的pH稳定范围为6~9,分子量分别为50 kD和52 kD。酶动力学参数Km值及Vmax分别为8.2×10-5mol/L和0.21 mmol/(L.min)。

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