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《中国生物工程杂志》 2011年02期
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两歧双歧杆菌中serpin基因的克隆、表达与功能分析

叶若松  黎鹏  章昭琳  万翠香  崔佳  魏华  
【摘要】:从Bifidobacterium bifidum WBBI02基因组中克隆了serpin基因片段,构建了重组Serpin蛋白的原核表达体系,实现了Serpin的表达与纯化。纯化的Serpin蛋白进行了抑制肠道蛋白酶活性检测,以及对双歧杆菌粘附作用影响的显微观察研究。结果表明:WBB I02中长度为768 bp的serpin基因序列,与GENEBANK中Bifidobacterium longum NCC2705serpin序列同源性为99.9%。原核表达载体pBX2-WBBI02表达的Serpin能有效地抑制糜蛋白酶和胰弹性蛋白酶的活性,最高抑制率分别为90%和97%,显微观察结果证实Serpin能促进双歧杆菌对HT-29细胞的粘附。

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