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《食品工业科技》 2014年08期
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转谷氨酰胺酶改善大豆11S球蛋白聚合的研究

刘颖  徐锦丽  瑙阿敏  郑智超  窦博新  
【摘要】:研究了转谷氨酰胺酶(Transglutaminase,TGase)改善大豆11S蛋白聚合的条件。采用碱性蛋白酶酶解大豆蛋白11S,再利用转谷氨酰胺酶对酶解后的大豆蛋白11S进行聚合,得知改性后大豆蛋白11S聚合物的分子量15ku左右。加酶量在30U/g时,TGase对催化大豆蛋白11S聚合效果最佳,加酶量过高或过低均不利于反应。离子强度I=0.2时有利于聚合物的形成。pH在8.0~9.0之间有利于聚合物的形成。反应温度在45℃左右有利于TGase酶发挥活性使得聚合物更易形成。改性前乳化性及其稳定性分别是30.27%和37.78%,改性后乳化性及其稳定性分别是61.15%和79.28%。

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【参考文献】
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