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《南昌大学学报(医学版)》 2018年01期
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H5N1甲型流感病毒H5血凝素蛋白的分子特征分析

熊红叶  谭福燕  乔乔  刘金辉  
【摘要】:目的通过比较不同来源的H5N1甲型流感病毒H5血凝素蛋白生物信息学,分析H5N1甲型流感病毒H5血凝素蛋白的分子特征。方法从Gene Bank基因数据库中获取15株H5N1甲型流感病毒H5血凝素蛋白的核苷酸和氨基酸序列,采用在线软件SignalP4.1预测信号肽,运用Clustal X,Bioedit等国际通用软件进行氨基酸和核苷酸的序列比对,计算核苷酸及氨基酸的同源性。在线软件Antheprot分析二级结构。结果 15株H5血凝素蛋白编码框架长约1707bp(8株)/1704bp(7株),编码含568个/567个氨基酸组成的多肽。H5血凝素氨基酸同源性为86.7%~99.2%,核苷酸同源性为85.6%~99.5%,H5血凝素蛋白富含潜在α螺旋(29%~35%)、β折叠(22%~25%)和卷曲结构(22%~25%)等二级结构。H5血凝素蛋白aa1-aa16区域为潜在信号肽,血凝素蛋白A1和A2裂解序列为aa323-aa333之间的RERRRKKR↓GLF序列,切割位点位于R330和G331之间;H5血凝素蛋白A1亚单位存在4个高变区,分别是aa115-aa140(52.0%)、aa151-aa170(57.9%)、aa183-aa200(64.7%)和aa263-aa280(47.4%)。但参与二硫键形成的10个半胱氨酸位点均未发生变异;构成受体结合域的E186、K212、S217-K218、G221-Q222-S223-G224等位点较保守;构成T细胞和B细胞表位aa141-155、aa206-223和aa302-316等区域较保守。结论 H5N1甲型流感病毒H5血凝素蛋白的受体结合域和免疫表位等重要功能结构域的序列比较保守稳定,在A1和A2裂解位点含高致病禽流感病毒分子特征相关的连续6个碱性氨基酸(R/K)序列。

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