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《安徽农业大学学报》 2002年02期
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人胎盘谷胱甘肽S-转移酶的快速分离纯化

孙锋  文汉  
【摘要】:将人胎盘组织粗匀浆、超速离心、GSH-Sepharose6B亲和纯化 ,再经 DEAE5 2纤维素离子交换层析 ,分离纯化了人胎盘谷胱甘肽 S-转移酶 (GST-π)。纯化的酶比活力为 66.94μmol·min- 1·mg- 1 ,纯化倍数为 5 1 5倍 ,人 GST-π的最适 p H值为 7.5 ;冷冻干燥后 ,在 -2 0℃可保存 1年。体外实验表明 ,酶在 3 7℃保温90 min,酶活性下降 80 %。
【作者单位】安徽农业大学生物工程系 安徽农业大学生物工程系
【关键词】谷胱甘肽S-转移酶 人胎盘 分离纯化
【分类号】:Q555
【正文快照】:
谷胱甘肽 S-转移酶 ( glutathine- S- transferases,GSHs,EC2 .5 .1 .1 8)是一组具有多种功能的蛋白质 ,是人体重要的生物转化酶之一 ,能催化机体内有害的极性化合物与谷胱甘肽结合 ,从而达到解毒的目的 [1,2 ] 。人类胎盘性谷胱甘肽 S-转移酶 ( GST-π)在化学致癌剂诱导的肝

【引证文献】
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1 杨丹,叶佩莹,万津,刘永平,马辉文;谷胱甘肽S-转移酶的诱导表达及提纯[J];氨基酸和生物资源;2004年03期
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6 王东山,黄勇,沈家瑞;生物降解塑料研究进展[J];广州化学;2001年04期
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【二级引证文献】
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